Winziges Meerestier zeigt, wie alt tierische Abwehrmechanismen wirklich sind
Es sieht aus wie ein biologischer Nebensatz der Evolution, kaum ein paar Millimeter groß, flach, unscheinbar, ohne Darm, ohne Muskeln, ohne Nervensystem. Und doch rückt ausgerechnet Trichoplax, ein extrem einfach gebautes Meerestier, nun ins Zentrum einer größeren Geschichte. Eine Studie aus Kiel legt nahe, dass ein wichtiger tierischer Abwehrmechanismus viel älter ist als lange angenommen – und seinen Ursprung nicht im Tierreich selbst hat, sondern bei Bakterien.
Forscher des Zoologischen Instituts der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel haben ein Lysozym des sogenannten g-Typs genauer untersucht, also ein Enzym, das bakterielle Zellwände aufspalten kann. Solche Moleküle sind in der Tierwelt nichts Exotisches. Sie helfen bei der Abwehr von Keimen, teils auch bei der Verdauung. Neu ist hier vor allem zweierlei: Zum einen zeigte sich, dass das Lysozym in Trichoplax ausgesprochen aktiv ist und vom Tier gezielt eingesetzt wird. Zum anderen verortet die Studie den Ursprung dieser Enzymgruppe nach Angaben des Teams in einem sehr frühen horizontalen Gentransfer aus Bakterien. Veröffentlicht wurde die Arbeit in der Fachzeitschrift Communications Biology.
Trichoplax als Modellorganismus für frühe Evolution
Trichoplax gehört zu den Placozoen, einer der ursprünglichsten heute noch lebenden Tiergruppen. Gerade weil dieses Tier so schlicht gebaut ist, eignet es sich für die Evolutionsforschung besonders gut. Es lenkt den Blick auf Mechanismen, die womöglich sehr früh im Tierstammbaum entstanden sind, lange bevor komplexe Organe, Gewebeverbände oder ausgeprägte Immunsysteme auftauchten.
Das Kieler Team konzentrierte sich auf das placozoische Lysozym PLys. Dieses Enzym kommt bei Trichoplax in einer Form vor, die sich als GH23-Lysozym einordnen lässt. Solche Lysozyme galten im Tierreich bislang als auffällig ungleich verteilt. Manche Tiergruppen tragen sie, andere offenbar nicht. Genau diese Lücken machten den evolutionären Ursprung schwer greifbar. Man ahnte, dass hier etwas nicht recht zusammenpasste, aber der Stammbaum blieb gewissermaßen fleckig.
Wie das Enzym Bakterien abbaut und Nahrung aufschließt
Um die Rolle von PLys zu klären, bündelten mehrere Kieler Arbeitsgruppen ein breites Methodenspektrum. Eingesetzt wurden unter anderem Massenspektrometrie, biochemische und immunbiologische Verfahren sowie mikroskopische Analysen. Auf diese Weise ließ sich nicht nur die natürliche Proteinform bestimmen, sondern auch zeigen, wo im Tier das Enzym auftaucht und unter welchen Bedingungen es besonders wirksam ist.

Nach Angaben der Forscher bildet Trichoplax das Lysozym gezielt in Zellen an seiner Unterseite. Dort nimmt das Tier Nahrung auf, indem es Biofilme aus Algen und Bakterien abweidet. Das Enzym hilft dann dabei, die bakterielle Kost aufzuschließen und unschädlich zu machen. Besonders bemerkenswert ist dabei, dass Trichoplax den pH-Wert im unmittelbaren Verdauungsbereich aktiv so verändert, dass das Lysozym optimal arbeiten kann. Für ein Tier, das auf den ersten Blick fast provokant simpel wirkt, ist das ein erstaunlich fein abgestimmter Vorgang.
Henry Berndt, Erstautor der Studie und Doktorand an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel, erläuterte nach Angaben der Universität, man habe ein hochaktives GH23-Lysozym nachweisen können, das beim Abbau bakterieller Nahrung eine zentrale Rolle spiele. Zudem deute alles darauf hin, dass Trichoplax während der Verdauung sein chemisches Milieu gezielt reguliere. Damit trete bei einem sehr einfachen Organismus ein komplexes Zusammenspiel aus Verdauung und bakterieller Abwehr zutage.
Horizontaler Gentransfer verschiebt den Blick auf den Tierstammbaum
Die eigentliche Sprengkraft der Arbeit liegt jedoch weniger im Laborbefund als im evolutionsbiologischen Teil. Unter Leitung von Harald Gruber-Vodicka analysierte das Team die Herkunft des Enzyms mit modernen, an Proteinstrukturen orientierten phylogenetischen Methoden. So entstand erstmals ein tief reichender Stammbaum der GH23-Lysozyme.
Das Ergebnis ist klar und zugleich unerquicklich für allzu lineare Vorstellungen von Evolution: Diese tierischen g-Typ-Lysozyme stammen demnach ursprünglich nicht aus dem Tierreich. Vielmehr gehen sie auf einen uralten horizontalen Gentransfer aus Bakterien zurück. Gemeint ist damit die Übertragung von Genen zwischen nicht direkt verwandten Organismen, also nicht auf dem üblichen Weg von Eltern zu Nachkommen. Solche Prozesse sind bei Mikroorganismen seit langem bekannt, in der Tierentwicklung wurden sie dagegen oft eher als Randnotiz behandelt. Vielleicht zu Unrecht.
Harald Gruber-Vodicka erklärte nach Angaben der Universität, die Daten sprächen dafür, dass dieses antibakterielle Lysozym bereits bei einem frühen tierischen Vorfahren aus Bakterien übernommen wurde – vermutlich schon vor der Entstehung der bilateral-symmetrischen Tiere und damit vor mehr als 600 Millionen Jahren. Danach sei das Enzym in vielen Tierlinien erhalten geblieben, teils vervielfältigt und funktionell weiterentwickelt worden. Auch der Mensch trägt demnach zwei Kopien solcher g-Typ-Lysozyme in sich, von denen eine an der bakteriellen Abwehr der Haut beteiligt ist.
Kieler Studie rückt frühe tierische Abwehr in neues Licht
Damit verschiebt die Arbeit den Blick auf die frühe Evolution tierischer Abwehrmechanismen spürbar. Was heute wie ein grundlegender Bestandteil tierischer Biologie erscheint, könnte seinen Ausgang in einem sehr alten genetischen Austausch mit Bakterien genommen haben. Das ist mehr als eine hübsche Pointe der Naturgeschichte. Es zeigt, dass die Evolution der Tiere womöglich an entscheidenden Stellen weniger abgeschlossen und eigenständig verlief, als man es in klassischen Stammbaumdarstellungen gern sieht.
Zugleich unterstreicht die Studie, wie wertvoll scheinbar unspektakuläre Modellorganismen sein können. Trichoplax ist kein Tier, das auf den ersten Blick Ehrfurcht erzwingt. Gerade deshalb eignet es sich so gut, um große Fragen freizulegen. Woher stammen tierische Abwehrmechanismen? Wie früh entstanden sie? Und welche Rolle spielten Bakterien dabei wirklich? Die Kieler Arbeit gibt darauf keine letzten Antworten, wohl aber eine Richtung. Und die ist bemerkenswert klar.
Die Publikation entstand nach Angaben der Universität an der Schnittstelle der Forschungsschwerpunkte Kiel Marine Science und Kiel Life Science. Gefördert wurde sie unter anderem durch den Sonderforschungsbereich 1182 „Entstehen und Funktionieren von Metaorganismen / Origin and Function of Metaorganisms“.
Originalpublikation
Berndt, H., Duarte, I., Repnik, U. et al. An ancient lysozyme in placozoans participates in acidic extracellular digestion. Commun Biol (2026). https://doi.org/10.1038/s42003-025-09409-6

